000			02153 a2200157 4500
035			_a(janium)229301
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998			_aHEM3 _b20100323 _cHCUELLAR _d20190305 _zjanium
008			100323e1995 mx |||p r 0 b|spaod
100	1		_aGuerra Sánchez, Ma Guadalupe
245	1	4	_aLas ATPasas de protones de los hongos
520			_aSe describen las características generales de las ATPasas mitocondriales, vacuolares y de membrana plasmática. Se analizan detalladamente las ATpasas de membrana plasmática o P-ATPasas. Las P-ATPasas bombean iones hacia el exterior de la célula; están formadas por monómeros de 70-100 kDa. Se distinguen de acuerdo al tipo de ion que transportan y comparten un mecanismo común. Están unidas a la membrana por 8 a 10 segmentos transmembranales. La mayor parte de la cadena polipoptídica se encuentra en el citosol incluyendo los extremos amino y carboxilo terminal y dos asas citoplásmicas de gran tamaño. Las P.ATPasas de H' de los hongos forman un gradiente de protones necesario para el transporte de iones y nutrientes a través de la membrana plasmática; esta HATpasa se aisla fácilmente para hacer estudios de modificación química o genética y ha servido como un prototipo para el estudio de las P-ATPasas. Utilizando estas técnicas se han ubicado en las asas citoplásmicas los residuos de aminoácidos que participan en la fosforilación y defosforilación, en la unión al ATP y a inhibidores como el vanadato. En el sector transmembranal se han detectado carboxilos que podrían participar en la translocación del ion. En el extremo amino-terminal los primeros 90 aminoácidos no son necesarios para la función y en el extremo carboxilo terminal se ha ubicado el sitio donde la glucosa ejerce el control de la actividad de ATPasa. Se analizan las perspectivas para disecar el mecanismo por medio del cual las P-ATPasas acoplan la hidrólisis del ATP con el transporte de iones.
700	1		_aUribe Carvajal, Salvador
700	1		_aPardo Vázquez, Juan Pablo, _d1954-
773	0		_tCiencia. Revista de la Academia de la Investigación Científica _g46, 4 (dic. 1995), 483-503
999			_c220473 _d220473