Las ATPasas de protones de los hongos (Record no. 220473)
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| 000 -LÍDER | |
|---|---|
| Campo de control de longitud fija | 02153 a2200157 4500 |
| 035 ## - Número de ficha (Janium) | |
| Número de ficha (Janium) | (janium)229301 |
| 005 - FECHA Y HORA DE LA ULTIMA TRANSACCIÓN | |
| Campo de control | 20221115214405.0 |
| 008 - ELEMENTOS DE LONGITUD FIJA -- INFORMACIÓN GENERAL | |
| Campo de control de longitud fija | 100323e1995 mx |||p r 0 b|spaod |
| 100 1# - ASIENTO PRINCIPAL--NOMBRE PERSONAL | |
| Nombre personal | Guerra Sánchez, Ma Guadalupe |
| 245 14 - TÍTULO | |
| Título | Las ATPasas de protones de los hongos |
| 520 ## - NOTA DE RESUMEN, ETC. | |
| Nota de sumario, etc. | Se describen las características generales de las ATPasas mitocondriales, vacuolares y de membrana plasmática. Se analizan detalladamente las ATpasas de membrana plasmática o P-ATPasas. Las P-ATPasas bombean iones hacia el exterior de la célula; están formadas por monómeros de 70-100 kDa. Se distinguen de acuerdo al tipo de ion que transportan y comparten un mecanismo común. Están unidas a la membrana por 8 a 10 segmentos transmembranales. La mayor parte de la cadena polipoptídica se encuentra en el citosol incluyendo los extremos amino y carboxilo terminal y dos asas citoplásmicas de gran tamaño. Las P.ATPasas de H' de los hongos forman un gradiente de protones necesario para el transporte de iones y nutrientes a través de la membrana plasmática; esta HATpasa se aisla fácilmente para hacer estudios de modificación química o genética y ha servido como un prototipo para el estudio de las P-ATPasas. Utilizando estas técnicas se han ubicado en las asas citoplásmicas los residuos de aminoácidos que participan en la fosforilación y defosforilación, en la unión al ATP y a inhibidores como el vanadato. En el sector transmembranal se han detectado carboxilos que podrían participar en la translocación del ion. En el extremo amino-terminal los primeros 90 aminoácidos no son necesarios para la función y en el extremo carboxilo terminal se ha ubicado el sitio donde la glucosa ejerce el control de la actividad de ATPasa. Se analizan las perspectivas para disecar el mecanismo por medio del cual las P-ATPasas acoplan la hidrólisis del ATP con el transporte de iones. |
| 700 1# - ASIENTO SECUNDARIO - NOMBRE PERSONAL | |
| Nombre personal | Uribe Carvajal, Salvador |
| 700 1# - ASIENTO SECUNDARIO - NOMBRE PERSONAL | |
| Nombre personal | Pardo Vázquez, Juan Pablo, |
| Fechas asociadas con el nombre | 1954- |
| 773 0# - ASIENTO DEL ITEM FUENTE | |
| Título | Ciencia. Revista de la Academia de la Investigación Científica |
| Información sobre la relación | 46, 4 (dic. 1995), 483-503 |
| 998 ## - | |
| -- | HEM3 |
| -- | 20100323 |
| -- | HCUELLAR |
| -- | 20190305 |
| -- | janium |
| 952 ## - EXISTENCIAS (KOHA) | |
| -- | 1 |
| Ocultar del Opac | Ubicación | No. biblioteca | Fecha de adquisición | Total de prestamos | Código de barras | Fecha de ultima actividad | Tipo de material | Estado | Circula 1=Si, 0=No | Item permanente 1=Si, 0=No | Categoría 2 | Categoría 1 |
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Hemeroteca | Biblioteca Legislativa | 11/15/2022 | 373308 | 11/15/2022 | Analítica | Disponible | 1 | 1 | UNKNOWN | cat1 |
